Alzheimer: ForscherInnen der Uni Graz kommen der Entschlüsselung der Krankheit einen Schritt näher

Bei der Alzheimer-Krankheit, der häufigsten Form von Demenz, sterben Nervenzellen im Gehirn ab. Die genauen Gründe dafür kennt die Forschung noch nicht. Man weiß aber, dass Eiweißablagerungen dafür mitverantwortlich sind. Einen treibendenden Faktor für deren Entstehung haben ForscherInnen der Universität Graz jetzt entdeckt. Ein bestimmtes Protein, das Neuronen eigentlich schützen sollte, fördert die Verklumpung. Das führt schließlich zum Tod der Nervenzellen. Diese Erkenntnis hat das internationale Forschungsteam im Wissenschafts-Journal EMBO Molecular Medicine heute veröffentlicht.

Die ForscherInnen haben eines der so genannten Chaperon-Proteine untersucht. Der Name leitet sich vom englischen Begriff für „Anstandsdame“ ab, weil die Chaperone „unreife“ Proteine vor schädlichen Kontakten bewahren. Ein bestimmtes Chaperon, DnaJA1, verhält sich aber gar nicht hilfreich. „Durch den Einfluss von DnaJA1 verklumpt ein Peptid namens Beta Amyloid noch stärker. Außerdem wandern die so entstandenen Eiweißablagerungen dank dieses Chaperons zu den Mitochondrien, den Kraftwerken der Zelle. Der dort ausgelöste Stress lässt Zellen absterben“, erklärt Julia Ring, Co-Erstautorin der Studie.

Das untersuchte Chaperon hat also zwei Gesichter. „Das ist ein wichtiger Hinweis für zukünftige Therapieforschung. Denn viele andere Chaperone schützen Neuronen tatsächlich und sind deshalb als mögliche Ansatzpunkte in der Alzheimer-Therapie im Gespräch“, ergänzt Jelena Tadic, ebenfalls Erstautorin der Studie. Ein letztgültiges Urteil über die Doppelrolle des betreffenden Chaperons wird erst möglich sein, wenn genügend Daten aus Humanstudien die mit Modellsystemen gewonnenen Erkenntnisse belegen.  

Gruppenfotos des Forschungsteams mit dem Bildnachweis „Uni Graz/Tzivanopoulos“ honorarfrei verwendbar: https://cloud.uni-graz.at/s/pRXnHbnEZLooWg9

Bildunterschrift: Die MolekularbiologInnen Jelena Tadic, Frank Madeo, Julia Ring und Tobias Eisenberg (v.l.n.r.) sind der Entschlüsselung der Alzheimer-Krankheit einen Schritt nähergekommen. 

Publikation: Ring Julia, Tadic Jelena, et al. […] Tobias Eisenberg, Frank Madeo (2022), The HSP40 chaperone Ydj1 drives amyloid beta 42 toxicity. EMBO Mol Med. DOI: 10.15252/emmm.202113952.

ie MolekularbiologInnen Jelena Tadic, Frank Madeo, Julia Ring und Tobias Eisenberg (v.l.n.r.) sind der Entschlüsselung der Alzheimer-Krankheit einen Schritt nähergekommen.  Bildnachweis „Uni Graz/Tzivanopoulos

Über den Autor

Dr. Rainer Hilbrand
Medieninhaber u. Geschäftsführer

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